Специфичност на ензима: типове и характеристики на действието

Думата "ензим" има латинските корени. В превод означава "квас". На английски език се използва терминът "ензим", извлечен от гръцкия термин, който означава същият. Ензимите се наричат специализирани протеини. Те се образуват в клетките и имат способността да ускоряват хода на биохимичните процеси. С други думи, те действат като биологични катализатори. Нека по-нататък разгледаме каква е спецификата на действието на ензимите. также будут описаны в статье. Видовете специфичност също ще бъдат описани в статията.

Общи характеристики

Проявяването на каталитичната активност на някои ензими се дължи на наличието на редица небелтъчни съединения. Те се наричат кофактори. Те са разделени на две групи: метални йони и редица неорганични вещества, както и коензими (органични съединения).

Механизмът на действие

По своята химична същност ензимите принадлежат към група протеини. За разлика от тях обаче разглежданите елементи съдържат активен център. Това е уникален комплекс от функционални групи аминокиселинни остатъци. Те са стриктно ориентирани в пространството, поради терциерната или кватернерната структура на ензима. В активния център се изолират каталитичните и субстратните участъци. Последното е това, което определя специфичността на ензимите. Субстратът е субстанцията, върху която действа протеинът. Преди това се смятало, че тяхното взаимодействие се осъществява на принципа "ключ към ключалката". С други думи, активният център трябва ясно да отговаря на субстрата. В момента преобладава друга хипотеза. Смята се, че точната кореспонденция първоначално липсва, но се появява по време на взаимодействието на веществата. Вторият - каталитичен сайт засяга спецификата на действието. С други думи, то определя естеството на ускорената реакция.

структура

Всички ензими се разделят на едно- и двукомпонентни. Първите имат структура, подобна на тази на обикновените протеини. Те съдържат изключително аминокиселини. Втората група - протеинът - включва белтъчните и небелезни части. Последният е коензим, първият е апоензим. Последното определя субстратната специфичност на ензима. Това означава, че той действа като субстрат в активния център. Коензимът, съответно, действа като каталитичен регион. Специфичността на действието е свързана с него. Като коензими, витамини, метали и други нискомолекулни съединения могат да действат.

катализа

Настъпването на всякаква химическа реакция е свързано със сблъсък на молекули на взаимодействащи вещества. Тяхното движение в системата се определя от наличието на потенциална свободна енергия. За химическа реакция е необходимо молекулите да приемат преходно състояние. С други думи, те трябва да имат достатъчно сила, за да преминат през енергийната бариера. Той представлява минималния обем енергия, за да се даде реактивност на всички молекули. Всички катализатори, включително ензими, могат да намалят енергийната бариера. Това насърчава ускореното протичане на реакцията.

Каква е спецификата на ензимите?

Тази способност се изразява в ускоряване само на определена реакция. Ензимите могат да засегнат същия субстрат. Всеки от тях обаче ще ускори само конкретна реакция. Реактивната специфичност на ензима може да бъде проследена до примера на пируват дехидрогеназен комплекс. Той включва протеини, които оказват влияние върху PVC. Основните са: пируват дехидрогеназа, пируват декарбоксилаза, ацетилтрансфераза. Самата реакция се нарича оксидативно декарбоксилиране на PVC. Тъй като неговият продукт действа оцетна киселина.

класификация

Съществуват следните типове ензимна специфичност:

1. Стереохимия. Тя се изразява в способността на дадено вещество да повлияе на един от възможните субстратни стереоизомери. Например, фумарат хидратазата е в състояние да действа върху фумарат. Той обаче не влияе на цис-изомера-малеиновата киселина.
2. Абсолютно. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Специфичността на ензимите от този тип се изразява в способността на дадено вещество да въздейства само върху специфичен субстрат. Например, захарозата реагира изключително със захароза, аргиназа - с аргинин и така нататък.
3. Относителна. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Специфичността на ензимите в този случай се изразява в способността на дадено вещество да засегне група субстрати, които имат връзка от същия тип. Например алфа-амилазата реагира с гликоген и нишесте. Те имат гликозидна връзка. Трипсин, пепсин, химотрипсин засягат много протеини от пептидната група.

температура

в определенных условиях. Ензимите имат специфичност при определени условия. За повечето от тях оптималната температура е + 35 ... + 45 °. Когато веществото е поставено в условия с по-ниски стойности, неговата активност ще намалее. Това условие се нарича обратимо инактивиране. Тъй като температурата се повишава, способностите му ще бъдат възстановени. Заслужава да се отбележи, че ако се постави в условия, при които t е по-висока от определените стойности, ще настъпи и инактивиране. Обаче в този случай тя ще бъде необратима, тъй като тя не се възстановява с намаляваща температура. Това се дължи на денатурирането на молекулата.

Ефект на рН

Зарядът на молекулата зависи от киселинността. Следователно, рН влияе върху активността на активното място и върху специфичността на ензима. Оптималният индекс на киселинност за всяко вещество е различен. Въпреки това, в повечето случаи това е 4-7. Например, за алфа слюнната амилаза, оптималната киселинност е 6.8. Междувременно съществуват редица изключения. Оптимална киселинност на пепсина, например 1,5-2,0, химотрипсин и трипсин - 8-9.

концентрация

Колкото повече присъства ензимът, толкова по-висока е реакционната скорост. Подобно заключение може да се направи за концентрацията на субстрата. На теория обаче, съдържанието на насищане на целта се определя за всяко вещество. С него всички активни центрове ще бъдат заети от съществуващия субстрат. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. В този случай специфичността на ензима ще бъде максимална, независимо от последващото добавяне на целите.

Вещество регулатори

Те могат да бъдат разделени на инхибитори и активатори. И двете категории са разделени на неспецифични и специфични. Последният тип активатори включва жлъчни соли (за липаза в панкреаса), хлоридни йони (за алфа-амилаза), солна киселина (за пепсин). Неспецифичните активатори са магнезиеви йони, които повлияват киназите и фосфатазите, а специфичните инхибитори са терминални пептиди на проензимите. Последните са неактивни форми на вещества. Те се активират чрез разцепване на терминалните пептиди. Техните специфични типове отговарят на всеки отделен проензим. Например, в неактивна форма, трипсин се произвежда под формата на трипсиноген. Активният му център е затворен от крайния хексапептид, който е специфичен инхибитор. В процеса на активиране тя се разделя. Активният център на трипсина в резултат на това става отворен. Неспецифичните инхибитори са соли от тежки метали. Например, меден сулфат. Те провокират денатурирането на съединенията.

инхибиране

Той може да бъде конкурентен. Това явление се изразява в появата на структурна прилика между инхибитора и субстрата. Те влизат в борба за комуникация с активния център. Ако съдържанието на инхибитора е по-високо от това на субстрата, се образува инхибитор на coplex-ензима. Когато се прибави целевото вещество, съотношението ще се промени. В резултат инхибиторът ще бъде отстранен. Например, сукцинат за сукцинатна дехидрогеназа действа като субстрат. Инхибиторите са оксалоацетат или малонат. Влиянието на реакционните продукти се счита за конкурентоспособно. Често те са като субстрати. Например, за глюкоза-6-фосфат, продуктът е глюкоза. Субстратът ще бъде глюкоза-6 фосфат. Неконкуитивното инхибиране не предполага структурна прилика между веществата. Инхибиторът и субстратът могат едновременно да се свързват с ензима. Това води до образуването на ново съединение. Той е комплексен инхибитор на ензим-субстрат. По време на взаимодействието активният център е блокиран. Това се дължи на свързването на инхибитора към каталитичното място на АС. Пример за това е цитохромна оксидаза. За този ензим кислородът действа като субстрат. Инхибиторите на цитохромна оксидаза са соли на циановодородната киселина.

Алостерично регулиране

В някои случаи освен активния център, който определя специфичността на ензима, има още една връзка. Алостеричният компонент действа както той. Ако е свързан активатор с едно и също име, ефективността на ензима се увеличава. Ако инхибиторът навлезе в реакцията с алостеричния център, съответно активността на веществото намалява. Например, аденилат циклазата и гуанилат циклазата се отнасят до ензими с регулиране на алостеричния тип.