ОбразуванеНаука

Механизмът на действие на ензимите

Ензими (ензими) - с високо молекулно тегло органични съединения на протеин характер, които работят в организма роля на биологични катализатори.

Механизмът на действие на ензимите

Изясняване на механизмите на каталитичното действие на ензима, е един от основните проблеми и настоящите проблеми не само Enzymology, но модерен биохимия и молекулярна биология.

Дълго преди ензимите станаха достъпни чист и се изясняват тяхното естество, се убедих, че от решаващо значение за процеса на ензимно има свързване на ензима към субстрата. Опитите да се намери на комплексно съединение на ензима със субстрата за дълго време не води до успех, като този комплекс е лабилна, много бързо се разлага. Използвайки метод спектроскопия направи възможно да се идентифицират ензим-субстрат комплекси на каталаза, пероксидаза, алкохол дехидрогеназа, flavinzavisimyh ензими.

Методът на рентгенов анализ позволява да се получи много важна информация относно структурата и каталитични механизми на действие на ензими. Този метод се използва за установяване на връзка субстрат аналози с ензими лизозим и химотрипсин.

Някои преки доказателства за съществуването на ензим-субстрат комплекси успя да стигне до където един от каталитични етапи на цикъла на ензима е обвързана към основата чрез ковалентна връзка. Един пример е реакцията на хидролиза на N-нитрофенил ацетат катализирана от химотрипсин. При смесване с ензим химотрипсин етер се ацетилира на хидроксилната група на серин реактивен остатък. Този етап е бързо, но atsetilhimotripsina хидролиза с образуването на ацетат и свободен химотрипсин е много по-бавно. Следователно atsetilhimotripsin натрупва, който лесно се откриват в присъствието на п-нитрофенилацетат.

Наличието на ензим субстрат в състава може да "улов" от нестабилен комплекс трансфер ЕС в неактивна форма, например, чрез обработване с ензим-субстрат комплекс на натриев борохидрид като силен ефект на намаляване на. Такъв комплекс под формата на стабилна ковалентна производно се открива в ензим алдолаза на. Установено е, че субстратът взаимодейства с молекула е-амино група на лизин.

Субстратът реагира с ензима в дадена част, която се нарича активния център на ензима или на активната зона.

При активния център, или сърцевината, се разбере, че молекула част ензимен протеин, който е свързан към субстрата (и кофактори) и причинява ензимните свойства на молекулата. Активното място определя специфичността и каталитичната активност на ензима и трябва да бъде определена степен на трудност структура адаптиран за близост подход и взаимодействат с молекула субстрат, или нейни части, директно включени в реакцията.

Сред функционалните групи се отличават включени в "каталитично активна" част на ензима и образуващи част предоставящи специфичен афинитет (свързването на субстрата към ензима) - т.нар щифт, или "котва" (или адсорбция на активното място на ензима).

Механизмът на действие на ензимите обяснява теорията на уравнението на Michaelis-Menten. Според тази теория, процесът се провежда в четири етапа.

Механизмът на действие на ензимите: I Фаза

Между субстрата (С) и ензимът (Е) възниква връзка - формира ензим-субстрат комплекс ЕС, където компонентите са свързани чрез ковалентна, йонни, вода и други връзки.

Механизмът на действие на ензимите: IІ етап

Субстратът е изложена на приложената ензим се активира и става достъпна за съответните реакции на катализата на ЕС.

Механизмът на действие на ензимите: IІI етап

ЕС се ангажираха катализа. Тази теория се подкрепя от експериментални изследвания.

Накрая, IV етап се характеризира с освобождаването на ензимни молекули, Е и F. Последователността на трансформации на продукти могат да бъдат показани като реакцията: E + S - ЕС ЕС - * - Е + стр

Специфичността на ензим действие

Всеки ензим действа по специфичен субстрат или група вещества, които са сходни по структура. Специфична характеристика на ензимна активност поради сходството на конфигурацията на активното място и субстрата. По време на взаимодействието на ензим-субстрат образува комплекс.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 bg.delachieve.com. Theme powered by WordPress.